El substrato de proteína quinasa C rico en alanina miristoilada (del inglés, myristoylated alanine-rich C-kinase substrate) es una proteína que en los humanos es codificada por el gen MARCKS.[2][3][4] Juega un importante rol en la forma de la célula, la migración celular, secreción, transporte de transmembrana, regulación del ciclo celular, y desarrollo neural.[5] Recientemente, el MARCKS ha sido implicada en la exocitosis de un número de vesículas y gránulos como la mucina y la cromafina.
Son proteínas ácidas con grandes proporciones de alanina, glicina, prolina y ácido glutámico. Son ligados por la membrana a través de un enlace de lípidos en el término N, y de dominio polivalente en el centro. Son reguladas por la Ca2 /calmodulina y la proteína quinasa C. En su forma sin fosforilar, se unen a los filamentos de actina, causando que se formen enlaces cruzados, y secuestran fosfolípidos de membrana ácida como el PIP2.
La proteína codificada por este gen es un substrato de la proteína quinasa C. Se localiza en la membrana plasmática y es una proteína de enlaces cruzados con los filamentos de actina. La fosforilación por la proteína quinasa C o el enlace a calcio-calmodulina inhibe su asociación con la actina y con la membrana plasmática, llevando a su presencia en el citoplasma. Se cree que la proteína está implicada en la migración celular, la fagocitosis, el tráfico de membranas y la mitogénesis.[4]
Interacciónes
MARCKS ha mostrado interactuar con la TOB1[6] y la NMT2.[7]
Referencias
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